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Réponse des fibroblastes humains dermiques normaux en culture à de très faibles débits de dose d'irradiation chronique

Published online by Cambridge University Press:  05 June 2009

B. PIANEZZI
Affiliation:
Laboratoire de biologie cellulaire, Faculté de médecine PURPAN, 31073 Toulouse Cedex, France
F. CROUTE
Affiliation:
Laboratoire de biologie cellulaire, Faculté de médecine PURPAN, 31073 Toulouse Cedex, France
F. STEINHAUSLER
Affiliation:
Institut für Biochemie, Biophysik und Biologie, A-5020 Salzbourg, Autriche
Y. GAUBIN
Affiliation:
Laboratoire de biologie cellulaire, Faculté de médecine PURPAN, 31073 Toulouse Cedex, France
J. P. SOLEILHAVOUP
Affiliation:
Laboratoire de biologie cellulaire, Faculté de médecine PURPAN, 31073 Toulouse Cedex, France
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Abstract

Des fibroblastes dermiques humains en culture ont été irradiés par une source de 60Co (débit de dose 6,25 mGy / jour) et exposés pendant 8 jours (dose absorbée totale 50 mGy). La prolifération, les teneurs en protéines et ADN n'ont pas été modifiées sous irradiation. Le potentiel transmembranaire de 200 cellules était comparable dans les cellules irradiées (9,4 ± 4,9 eV) et les cellules témoins (10,2 ± 2,0 eV). Les dosages de l'activité de la glucose-6-phosphate deshydrogénase (G6P-DH, enzyme-clé de la voie des pentoses phosphates) de la glycéraldéhyde-3-phosphate deshydrogénase (GAP-DH) et de la pyruvate kinase (enzyme-clé de la glycolyse), ont montré que cette irradiation chronique n'induisait pas de changement de l'activité de la G6P-DH. Au contraire, les activités de la GAP-DH et de la pyruvate kinase étaient significativement - mais transitoirement - inhibées (jusqu'à 25 %) au début de la phase exponentielle de croissance (4e, 5e jour). L'activité catalasique (enzyme de destruction de l'H2O2) ne fut pas significativement modifiée sous irradiation. Une corrélation a été observée entre l'augmentation de l'activité catalasique globale dans les cultures et la restauration d'une activité normale de la GAP-DH, probablement en rapport avec une diminution de l'oxydation des groupements SH.

Type
Research Article
Copyright
© EDP Sciences, 1992

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